Os trabalhos de Sanger e Hodgkin, como já foi postado aqui no blog, foram os responsáveis pela determinação completa da estrutura da molécula de insulina. A estrutura primária da molécula é mostrada acima.
A estrutura primária de uma proteína é simplesmente a sequência de aminoácidos que formam a molécula. Conforme o esquema acima, a insulina é dividida em duas cadeias: cadeia A e cadeia B. Na cadeia A, o resíduo A1 (aminoácido de glicina) representa a porção amino-terminal e o resíduo A20, a porção carboxi-terminal. Na cadeia B, o resíduo B1 representa a porção amino-terminal e o B30, a carboxi-terminal (detalhes não mostrados no esquema). Verifique que, no total, a molécula apresenta 51 aminoácidos, como já foi comentado anteriormente. É interessante observar também que há duas pontes dissulfeto entre a cadeia A e a B, além de haver uma ligando dois aminoácidos dentro da cadeia A.
A cadeia A apresenta duas seções de alfa-hélice. Uma é de A2 a A8 e a outra é de A13 a A19 (veja esquema). A cadeia B apresenta apenas uma seção desse tipo: ela é de B9 a B19.
Ainda no que se refere à conformação espacial, o interior da molécula é composto por aminoácidos não-polares, e o seu exterior é formado por aminoácidos polares.
A insulina é sintetizada na forma inativa. Ela é sintetizada como uma única cadeia polipeptídica, apresentando mais 24 aminoácidos ligados ao resíduo B1 e mais 35 aminoácidos ligando B30 a A1. Esses segmentos são eliminados por ação de enzimas, restando as duas cadeias (A e B) unidas pelas pontes dissulfeto, constituindo a forma ativa da insulina.
Bibliografia:
http://www.biotopics.co.uk/as/insulinproteinstructure.html
Bioquímica Básica - Anita Marzzoco, Bayardo B. Torres - Terceira Edição
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