A evolução da insulinoterapia

Já vimos aqui no blog que os tratamentos iniciais da diabetes envolvendo a aplicação de insulina no paciente eram vistos como revolucionários. De fato, a insulinoterapia, nos anos 20, salvou muitas vidas e melhorou drasticamente a expectativa de vida dos pacientes. Era uma revolução na área médica. No entanto, depois de alguns anos, os pacientes começaram a reclamar do tratamento. Naquela época, ele era feito com insulina de ação rápida, o que exigia muitas aplicações durante o dia (o hormônio tinha de ser aplicado em cada 3 ou 4 horas). O próximo passo da ciência era, então, aperfeiçoar a insulinoterapia.

No ano de 1936, a protamina, uma proteína de baixo peso molecular, foi utilizada para desenvolver uma insulina de ação mais lenta. Essa proteína era associada à insulina em laboratório e prolongava o efeito da insulina no organismo. Daí, com a protamina e com zinco, a primeira insulina de ação lenta foi produzida. Ela foi chamada de PZI, ou insulina protamina zinco. Seu efeito durava de 24 a 36 horas!

Nos anos 40, foi desenvolvida a insulina protamina neutra Hagerdon (NPH), baseando-se na sua precursora, a PZI. A NPH era nada mais que a insulina protamina cristalizada, que permitia a mistura com a insulina regular em uma mesma seringa. Ela começou a ser disponível em 1950. No ano de 1951, foi desenvolvido outro tipo de insulina: a IZS. Nela, a protamina não foi utilizada. Agora era somente o zinco que era associado à insulina. O objetivo era um só: buscar uma insulina de ação cada vez mais lenta.

Chegamos aos anos 70. Aqui, aconteceram avanços fenomenais na área da genética. Em 1978, foi anunciada, pela primeira vez, a produção da insulina humana em laboratório. Ela foi feita a partir de DNA recombinante, em que o gene da insulina é colocado no material genético da bactéria Escherichia coli ou no fungo Saccharomyces cerevisiae, fazendo com que a insulina seja produzida por esses organismos. Em 1980, essa insulina passou a ser utilizada no tratamento. Não era mais necessário utilizar a insulina animal. Desse modo, as reações alérgicas associadas ao tratamento deixaram de existir de vez!

Os anos 90 levaram a um aperfeiçoamento ainda mais fino. Os análogos da insulina tornaram-se disponíveis: eles eram resultantes de alterações na sequência dos aminoácidos da insulina humana. Como exemplo, temos a Insulina Aspart (1999) e a Insulina Lispro (1996). O mais interessante é que esses análogos podem ser de ação rápida, intermediária ou lenta, o que permite ajustes finos da glicemia na situação pós-prandial (depois das refeições) e durante o jejum.

Bibliografia:

http://www.emtd.com.br/diabetes/diabetes_hist_insulina.htm

http://www.online.karger.com/ProdukteDB/Katalogteile/isbn3_8055/_83/_53/Insulin_02.pdf

Bioquímica e Biofísica Básica - Anita Marzzoco, Bayardo B. Torres - Terceira Edição