Cristalografia (Dorothy Crowfoot Hodgkin)

Em 1934, após seu retorno à Universidade de Oxford, ela cristalizou e fotografou a insulina. Esta foi apenas a segunda proteína a ser estudada e foi uma grande conquista para o Dra. Hodgkin . Este estudo foi concluído no momento em que as estruturas cristalinas de moléculas simples era um grande desafio. Seus resultados mudaram a face da biologia moderna. Enquanto trabalhava na Universidade de Oxford, ela foi impedida de reuniões de pesquisa do clube química do corpo docente, porque ela era uma mulher. Mais tarde, seu talento e perseverança prevaleceu e ganhou ao longo dos anos alunos e docentes.

Dra. Hodgkin pensava que poderia ser possível determinar a estrutura da insulina por trabalhar com um cristal isomórfico. Um cristal isomórfico é uma molécula derivada de um único átomo e substituído por um mais pesado. Ela acreditava que o átomo de zinco poderia ser adequado para este tipo de manipulação. Este foi o início da investigação que a levaria 34 anos para ser concluído.

Concentrando-se primeiro em suas contribuições à ciência, ela é conhecida como uma das fundadoras da ciência da cristalografia de proteínas. Ela e seu mentor, JD Bernal, foram os primeiros a aplicar com êxito a difração de raios X de cristais de substâncias biológicas, começando com pepsina em 1934.Contribuições de Hodgkin a cristalografia incluem as soluções das estruturas do colesterol, lactoglobulina, ferritina, o vírus do mosaico do tabaco, a penicilina, vitamina B-12, e insulina (uma solução na qual ela trabalhou por 34 anos), bem como o desenvolvimento de métodos para a indexação X-processamento e intensidades de raios. Após o trabalho com Bernal, ela estabeleceu o seu próprio laboratório em Oxford.

Os desafios sempre foram enormes, como toda nova técnica, parece ter atingido limites, que restringiram o tamanho da proteína e poderiam ser resolvidos com sucesso, e cada proteína abordada apresentou problemas específicos . Hodgkin foi eleita Fellow da Royal Society, em 1947, após a publicação da estrutura da penicilina e foi agraciada com o Prêmio Nobel de Química em 1964 para a sua solução de vitamina B-12. A solução da estrutura de insulina veio em 1969, após muitos anos de luta. Em 1988, tirou o máximo partido de técnicas computacionais que agora pode reduzir o tempo de soluções de proteína de anos para meses ou semanas.

Hodgkin foi a primeira das quatro filhas de João e Crowfoot Grace. Seu pai era um arqueólogo que trabalhava para o Ministério da Educação, no Cairo, e sua mãe, uma artista realizada, era uma especialista em têxteis copta. Dorothy casou-se com Thomas Hodgkin, um especialista em Estudos Africanos, em 1937, e tiveram três filhos.

O papel de Hodgkin no campo das ciências políticas e relações internacionais foram constante complemento ao seu próprio trabalho científico. A família inteira se dedicou ao longo de mais de três décadas trabalhando na área pública para a causa da paz no mundo. Ela pertenceu a várias organizações internacionais de paz e, devido a restrições da Guerra Fria, não era permitido obter um visto E.U. até 1990. Embora ela tivesse mais de 80 anos e extremamente debilitada pela artrite reumatóide, não perdeu tempo em fazer uma grande turnê de instituições E.U. para discutir sobre a insulina, a história da cristalografia, e seu futuro. Ela sofreu um acidente vascular cerebral e morreu em 1994.

Bibliografia:
foto: http://www.nobelpreis.org/portugues/chemie/hodgkin.html
http://nobelprizes.com/nobel/chemistry/dch.html