Em 1955 Sanger descobriu a sequência completa de aminoácidos da insulina, provando que as proteínas têm estruturas definidas.Ele começou por separar e fragmentar a molécula de insulina através da mistura da enzima tripsina com uma solução de insulina. Posteriormente, então assumiu uma forma de cromatografia sobre a mistura aplicando uma pequena amostra da mesma para o final de uma folha de papel de filtro. Passou um solvente através do filtro de papel numa direção, e uma corrente elétrica através do papel no sentido oposto.
Dependendo da sua solubilidade e de carga, os diferentes fragmentos de insulina mudaram-se para diferentes posições sobre o papel, criando um padrão distinto. Sanger chamou esses padrões de "impressões digitais". Tal como as impressões digitais dos humanos, esses padrões são característicos de cada proteína, e reprodutíveis.
Ele reagrupou os pequenos fragmentos em sequências maiores para deduzir a sequência precisa de aminoácidos. Assim Sanger poderia dar a sequência exata dos 31 aminoácidos em uma cadeia e os 20 no outro. Já antes tinha mostrado que as duas cadeias são mantidas juntas para formar uma molécula de insulina, com o auxílio de duas pontes de átomos de enxofre. A localização exata dessas pontes foram determinadas de modo semelhante ao utilizado para a determinação da estrutura das cadeias.
Foi graças a este êxito que ele recebeu seu primeiro Nobel de Química, em 1958. A determinação da estrutura da insulina abre caminho para o desenvolvimento de vários outros estudos semelhantes em outras proteínas, auxiliando a descoberta e cura de outras doenças.
Fonte:
www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1958/index.html
www.biotopics.co.uk/as/insulinproteinstructure.html
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